BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Sejak tahun 1926 pengetahuan tentang enzim atau
enzimologi berkembang dengan cepat. Dari hasil penelitian para ahli biokimia
ternyata enzim mempunyai gugus bukan protein, jadi termasuk golongan protein
majemuk. Enzim semacam ini (holoenzim) terdiri atas protein (apoenzim) dan
suatu gugus bukan protein (Anna Poedjiadi dan Titin Supriyanti, 2005: 141).
Enzim berperan sebagai katalis dalam sistem biologi.
Sifat enzim yang paling mencolok ialah daya katalitik dan spesifisitas (Lubert
stryer, 2000: 181).
1.2 Rumusan
Masalah
Berdasarkan latar
belakang di atas, dapat dirumuskan permasalahan sebagai berikut:
1. Jelaskan pengertian enzim?
2. Jelaskan tatanama dan kekhasan enzim?
3. Jelaskan fungsi dan cara kerja enzim?
4. Jelaskan penggolongan enzim?
5. Jelaskan faktor-faktor yang mempengaruhi
kerja enzim?
6. Jelaskan pengertian koenzim?
1.3 Tujuan Penulisan
Sesuai dengan
permasalahan tujuan yang dicapai adalah sebagai berikut:
1. Menjelaskan pengertian dari enzim.
2. Menjelaskan tatanama dan kekhasan enzim.
3. Menjelaskan fungsi dan cara kerja enzim.
4. Menjelaskan penggolongan enzim.
5. Menjelaskan faktor-faktor yang mempengaruhi
kerja enzim.
6. Menjelaskan pengertian koenzim.
1.4 Metode
Penulisan Metode
yang kami gunakan dalam penulisan makalah ini adalah metode
keperpustakaan/library research yaitu pengumpulan informasi dari berbagai buku
referensi. Selain itu kami jugamenggunakan pengumpulan informasi dari internet.
BAB II
ENZIM
2.1
Pengertian Enzim
Enzim adalah protein yang dihasilkan oleh organisme
dan berfungsi sebagai katalisator hayati yang sangat efisien( Nugraha,Setya,dkk
: 138).
Enzim biasanya terdapat dalam sel dengan konsentrasi
yang sangat rendah, dimana mereka dapat meningkatkan laju reaksi tanpa mengubah
posisi kesetimbangan, artinya baik laju reaksi maju maupun laju reaksi
kebalikannya ditingkatkan dengan kelipatan yang sama (Philip Kuchel, 2006: 49)
Katalis adalah zat yang
menyebabkan reaksi kimiawi dapat berlangsung, dan dalam sel mungkin berlangsung
ratusan reaksi yang masing-masing memerlukan enzim tertentu. Enzim
mengkatalisis suatu sintesis yaitu pembentukan senyawa kompleks dari molekul
sederhana, atau mengkatalisis degradasi yaitu molekul kompleks dirombak menjadi
unit yang sederhana dengan cara hidrolisis ( McCahill, T.A, 1999 : 52).
2.2 Tata Nama dan Kekhasan Enzim
a)
Tata Nama pada Enzim
Sebagian besar enzim diberi nama dengan menambahkan akhiran –ase pada nama substrat enzim tersebut.
Sebagai contoh, maltase bekerja pada
maltose, urease pada urea dan
sebagainya ( McCahill, T.A, 1999 : 54).
IUB(international
union of biochemistry)
Digit: 1 = kode
kelas enzim
2 = kode sub kelas
enzim
3 = kode sub sub
kelas enzim
4 = nama enzim
tertentu
b)
Kekhasan Enzim
Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu
substrat tertentu. Kekhasan inilah cirri suatu enzim. Ini sangat berbeda dengan
katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap berbagai macam reaksi (Anna Poedjiadi dan Titin Supriyanti, 2005: 142).
Ciri-ciri khas pada enzim :
1)
Enzim adalah protein
2)
Enzim bekerja paling efisien dalam suatu kisaran suhu
yang sempit. Jadi enzim manusia bekerja paling baik pada suhu 37oC
(suhu tubuh) dan ini disebut suhu optimum.
3)
Enzim mempunyai pH
optimum dimana zat tersebut bekerja paling efisien. Sebagai contoh, enzim saliva yaitu amilase bekerja paling baik pada pH netral atau sedikit asam. Enzim
lambung pepsin hanya akan berfungsi
pada pH asam sedangkan enzim usus tripsin
pada pH basa.
4)
Laju reaksi yang dikatalisasi oleh enzim meningkat
dengan meningkatnya kadar enzim.
5)
Laju reaksi yang dikatalisasi oleh enzim meningkat
dengan meningkatnya konsentrasi substrat
sampai batas tertentu.
6)
Biasanya suatu enzim hanya akan mengkatalisasi satu
jenis reaksi, suatu sifat yang disebut spesifisitas. Sebagai contoh, enzim katalase hanya dapat menguraikan hidrogen peroksida.
( McCahill, T.A,
1999 : 53)
7)
Beberapa enzim dirujuk sebagai protein sederhana karena hanya memerlukan struktur protein untuk
aktivitas katalitik.
Enzim lain merupakan protein konjugasi karena masing-masing
memerlukan suatu komponen nonprotein yang disebut kofaktor, untuk aktivitasnya.
Enzim yang memerlukan kofaktor logam contohnya : Mg2+, Fe2+
Atau Zn2+.
(Murray, RK, 2003 : 100).
2.3 Fungsi dan Cara Kerja Enzim
a)
Fungsi Enzim
Enzim pada hakikatnya
merupakan katalis efektif, yang bertanggung jawab bagi terjadinya reaksi kimia
terkoordinasi yang terlibat dalam proses biologi dari sistem kehidupan. Fungsi
utama suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi
dalam sel maupun di luar sel ( Murray,RK, 2003 : 100).
Kegunaan biomedis enzim :
1)
Enzim
fungsional: enzim intrasel atau ekstrasel yangmasih melakukan fungsi reaksi
enzimatis. Contoh enzimekstrasel: lipoprotein lipase, proenzim untuk pembekuan darah
2)
Enzim
nonfungsional:Jika sel mengalami kerusakan,maka enzim intrasel keluar dan masuk
ke dalamperedaran darah dan tidak berfungsi.
3)
Kegunaan enzim di klinik:
1. Sebagai alat diagnostik suatu
penyakit (abnormalitas)
2. Untuk mengetahui perjalanan suatu
penyakit.
3. Untuk mengetahui respon terhadap
terapi.
(Meisenberg, G dan Simmons WH. 2006.
Principles of
Medical Biocemistry.Hal. 43-68.
Elsivier Mosby).
b)
Cara Kerja Enzim
Kerja Enzim dapat
dijelaskan dengan hipotesis “gembok kunci” yaitu enzim di pandang sebagai
gembok yang hanya dapat dibuka dengan kunci tertentu (substrat). Dengan cara
demikian enzim dan substrat dapat disatukan dan reaksi dapat berlangsung (
McCahill, T.A, 1999 : 54).
REGULASI AKTIVITAS
ENZIM
·
Berbagai reaksi enzimatis tidaklah berjalan
secaramekanis begitu saja, tanpa ada pengendalian
·
Reaksi enzimatis berjalan secara sangat
terkoordinasi satu sama lain
·
Pengendalian reaksi enzimatis berlangsung pada berbagai
tingkat di dalam sel, semenjak dari gen sampaimolekul enzim itu sendiri.
·
Regulasi aktivitas enzim dilakukan oleh:
1. Pengendalian
pada tingkat Gen
2. Pengendalian
ditingkat molekul enzim oleh produk
3. Pengendalian enzim
melalui perubahan struktur molekul
1. Pengendalian
pada tingkat gen
·
Sebagai protein, informasi genetik enzim terekam
dalam gen
·
Sel hanya akan mensintesis suatu enzim, jika sel
mengandung gen yang menyandikan enzimyang dimaksud
·
Contoh, manusia tidak bisa mensintesis vitamin C
kerena tidak mempunyai gen yang menyandikanenzim untuk mensintesis vitamin C
·
Pertanyaanya adalah apakah semua enzim yang informasi
genetiknya terkandung dalam genomsel, akan disintesis oleh sel tersebut setiap
saat?
Terdapat 2
mekanisme pengaturan
secara genetik
1. Inducible
enzyme (enzim terbangkitkan)
2. Represi enzyme
(pembungkaman enzim)
3. Enzim
konstitutif
Inducible enzyme: jika sel memerlukan enzim dalam keadaan
tertentu untuk metabolisme,maka sel akan membuat enzim tersebut. Iniartinya,
enzim tersebut dalam keadaannormal tidak ada, baru dibuat setelahdiperlukan
oleh sel
Represi enzyme: dalam keadaan tidak memerlukan enzim
tersebut, gen untuk enzim tersebut mengalamipembungkaman atau represi. Ini
artinya, dalamkeadaan normal enzim tersebut ada tetapi jika tidakdiperlukan
maka gen akan menghentikanpembentukan enzim tersebut.Selain itu, ada enzim
konstitutif yang terus menerusdisintesis semua sel selama daur hidupnya, ada
jugagen untuk enzim dan protein yang mengalamipembungkaman permanen atau terus
menerus mulaidari tahap perkembangan sel tertentu (pdf MataKuliah-Enzim-2).
Enzim merupakan katalis efektif. Seperti katalis
anorganik, suatu enzim mempercepat kecepatan reaksi dengan menurunkan energy
aktivasi yang diperlukan untuk terjadinya reaksi.Namun tidak seperti halnya
suatu katalis anorganik sederhana, suatu enzim menurunkan energy aktivasi
dengan menggantikan suatu sawar aktivasi yang besar dengan sawar multiple yang
lebih rendah.Sifat ini digambarkan dalam Gambar 8-1 dimana, seperti dikenal,
perbedaan antara koordinat energy dari reaksi enzimatik dan nonenzimatik adalah
jumlah energy yang diperlukan bagi reaktan (substrat) untuk mencapai keadaan
teraktivasi. Perhatikan bahwa untuk kedua reaksi, perbedaan antara energy bebas
dari A (reaktan) dan B (produk), disebut DG dari reaksi, adalah sama
(Murray, RK, 2003 : 100).
(Biokimia Harper : 101)
Walaupun suatu enzim secara khas mempunyai lebih dari
100 residu asam amino dalam strukturnya, namun hanya sejumlah kecil residu
merupakan tempat berdimensi tiga yang berkontak langsung dengan substrat.Tempat
aktif seperti ini sering merupakan suatu celah atau sela pada bagian luar
molekul. Untuk menjamin pengikatan substrat yang secara geometris tepat dan
orientasi dari gugusan katalitik yang diperlukan untuk aksi enzim, paling
sedikit diperlukan tiga titik dari interaksi spesifik antara substrat dan
tempat aktif ( Gambar 8-12).
( Biokimia Harper :
110)
a)Kompleks Enzim-Substrat
Dua teori mengenai
cara kerja enzim yaitu :
1)
Teori Kunci dan Gembok
Pada tahun 1890-an, Fischer
mengajukan model kunci dan lubang kunci, yang menyebabkan pengikatan substrat melalui
pencocokan dari substrat komplementer dan struktur tempat aktif.Selama
bertahun-tahun teori ini terbukti berharga dalam penelitian mengenai
spesifisitas stereo dari reaksi enzimatik.
2)
Teori Kecocokan Induksi
Suatu
modifikasi dari model kunci dan lubang kunci yang diajukan oleh Daniel Koshland
menggambarkan suatu jenis hubungan tangan dalam sarung tangan antara enzim dan
substratnya, sebagai akibat suatu kecocokan yang timbul. Model cocok yang
ditimbulkan ( Induced Fit) (Gambar 8-13) merupakan interpretasi yang
mempertimbangkan bahwa tempat pengikatan dari suatu enzim bukan sebagai suatu
struktur kaku, tetapi malah sebagai sesuatu yang berubah dalam konfirmasi
dengan terjadinya pengikatan substrat untuk menghasilkan suatu kecocokan
enzim-substrat yang tepat. Jadi, model Koshland menggabungkan sifat dinamis ke
dalam pengikatan substrat ( Murray, RK, 2003 : 111).
(Biokimia Haper : 111).
b)
Persamaan Michaelis-Menten
Pada
tahun 1913 Leonor Michaelis dan Maud L. Menten mengajukan suatu teori umum
mengenai aksi dan kinetikan enzim. Teori ini menjelaskan perjalanan dari reaksi
enzimatik sebagai berikut :
Enzim
( E) pertama kali bereaksi dengan substrat (S) untuk membentuk suatu kompleks
enzim-substrat (ES), yang pada langkah kedua, menghasilkan enzim dan produk
(P). Kedua reaksi dianggap reversible, dan empat kecepatan elementer konstan
disebut sebagai k1,k2,k-1,k-2 (
Murray, RK, 2003 : 105).
Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan
reaksi tergantung pada konsentrasi kompleks enzim-substrat (ES), sebab apabila
tergantung konsentrasi substrat (S), maka penambahan konsentrasi substrat akan
menghasilkan pertambahan kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan
merupakan garis lurus ( Murray, RK, 2003 : 105).
2.4 Penggolongan Enzim
Pada tahun 1960-an, International
Union of Biochemistry (IUB) mendirikan Commission
on Enzyme Nomenclature untuk menyetujui suatu klasifikasi dan nomenklatur
sistematik untuk jumlah enzim yang semakin banyak diidentifikasi dan
dilaporkan.
Enam kelas utama dari enzim
|
Nomor Kelas
|
Enzim
|
Fungsi Katalik
|
|
1
|
Oksidoreduktase
|
Reaksi
oksidasi-reduksi
|
|
2
|
Transferase
|
Reaksi transfer
gugusan
|
|
3
|
Hidrolase
|
Reaksi hidrolitik
|
|
4
|
Liase
|
Reaksi yang melibatkan
eliminasi dari suatu gugusan melalui pembelahan suatu ikatan (meninggalkan
suatu ikatan ganda) atau penambahan suatu gugusan pada suatu ikatan ganda
|
|
5
|
Isomerase
|
Reaksi yang melibatkan
isomerisasi
|
|
6
|
Ligase
|
Reaksi yang
menggabungkan bersama dua molekul yang dirangkai dengan hidrolisis dan ikatan
pirofosfat berenergi tinggi
|
( Murray, RK, 2003 : 102).
Reaksi oksidasi-reduksi dikatalisis oleh oksidoreduktase, dan reaksi melibatkan
transfer suatu gugusan yang menggunakan transferase.Hidrolase menggunakan H2O untuk membelah
ikatan kovalen, dan dalam kelas ini termasuk enzim yang mendegradasi
polisakarida, protein, dan asam nukleat.Liase
membelah atau mengangkat gugusan dari senyawa melalui penyusunan kembali
electron ( eliminasi) dan dengan demikian menciptakan ikatan ganda dalam satu
dari produknya. Jika suatu reaksi liase reversible, maka suatu gugusan dapat
ditambahkan pada ikatan ganda.
Isomerase mengkatalisis
penyusunan kembali internal di dalam suatu substrat dan dengan demikian tidak
melibatkan penambahan atau pengangkatan dari gugusan.Ligase mengkatalisis pembentukan dari berbagai jenis ikatan kovalen
untuk mnsintesis biomolekul dan memerlukan suatu asupan energi kimiawi, yang
diberikan melalui hidrolisis biomolekul seperti nukleosida trifosfat, contohnya
ATP. Sebagai suatu energy donor ATP dihidrolisis oleh beberapa ligase
menghasilkan AMP dan PPi (pirofosfat anorganik) dan oleh ligase lain
menghasilkan ADP dan Pi( fosfat anorganik).
2.5
Faktor-Faktor yang Memengaruhi Kerja Enzim
Kecepatan reaksi
kerja enzim dipengaruhi oleh :
1)
Suhu
Karena enzim merupakan protein globular, maka sebagian
besar adalah termolabil dan mulai mengalami denaturasi (ditunjukan dengan
kehilangan aktivitas enzimatik) pada suhu antara 45o dan 50oC.
( Biokimia Harper : 104)
2)
Keasaman atau pH
Kekuatan ionik dan pH juga merupakan parameter yang
penting karena menentukan muatan residu asam amino, dan dapat berpengaruh
terhadap struktur berdimensi tiga dari enzim dan dengan demikian aktivitas
kataliknya.
(Biokimia Harper : 104)
3)
Ada tidaknya senyawa inhibitor
Inhibitor adalah zat yang secara spesifik menurunkan
kecepatan reaksi enzimatik.
Inhibitor enzim ada tiga macam yaitu :
a)
Inhibitor kompetitif
Inhibitor berkompetisi dengan suatu substrat alamiah
dari enzim untuk memperebutkan tempat aktif.
b)
Inhibitor non-kompetitif
Tidak seperti inhibitor kompetitif, inhibitor
nonkompetitif tidak dapat berinteraksi pada tempat aktif, tetapi berikatan
dengan beberapa bagian lain dari suatu enzim atau kompleks enzim-substrat.
c)
Inhibitor ireversibel
Inhibitor ireversibel biasanya tidak mengaktifkan enzim
dengan berikatan secara kovalen pada tempat aktifnya.
4)
Kadar enzim
Kecepatan reaksi bergantung pada konsentrasi enzim yang
berperan sebagai katalisator.
(staff.unud.ac.id)
5)
Konsentrasi substrat
Kecepatan reaksi tidak tergantung pada peningkatan lebih
lanjut dari konsentrasi substrat.Kecepatan meningkat dengan konsentrasi
substrat hingga mencapai kecepatan maksimum (Vmaks) dimana setelah ini
konsentrasi yang lebih besar dari substrat tidak meningkatkan kecepatan reaksi
secara bermakna.
(Biokimia Harper : 105)
( Murray, RK, 2003 : 104, 105, 108)
2.6
Koenzim
Koenzim adalah molekul organik
kecil, tahan terhadap panas, yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari
enzimnya dengan cara dialisis. Contoh-contoh koenzim ialah NAD, NADP, asam
tetra hidrofosfat, tiamin pirofosfat, dan ATP (Anna Poedjiadi dan Titin Supriyanti, 2005: 141).
Koenzim sebagai senyawa organik yang berasosiasi dengan apoenzim
dan bersifat sewaktu (tidak permanen), biasanya pada saat berlangsung
katalisis. Selanjutnya koenzim yang sama bisa menjadi kofaktor pada enzim yang
berbeda. Kebanyakan komponen koenzim adalah vitamin
(staff.unud.ac.id/MataKuliah-Enzim-2).
Dua
kelas koenzim :
1.
Turut dalam pemindahan satu gugus bukan hydrogen (koenzim
A-Sh; Tiamin PiroFosfat/ TPP; Peredoksal fosfat;Tetra hidro folat; Biotin,
Kobamida; Lipoat)
2.
Koenzim turut dalam pemindahan hydrogen (NAD; NADP;FMN; FAD; L(SH)2; Koenzim Q)
(staff.uny.ac.id/Biokimia/).
BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Jadi, dari makalah ini kami dapat
menyimpulkan:
1. Menurut
pengertiannya enzim merupakan protein yang dihasilkan oleh organisme dan
berfungsi sebagai katalisator hayati yang sangat efisien.
2. Enzim
memiliki tatanama dan cirri khas tersendiri.
3. Fungsi
utama suatu enzim ialah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi
dalam sel maupun di luar sel. Sedangkan, kerja enzim dapat dijelaskan dengan
hipotesis “gembok kunci” yaitu enzim di pandang sebagai gembok yang hanya dapat
dibuka dengan kunci tertentu (substrat).
4. Enzim
digolongkan dalam enam golongan utama.
5. Kerja
enzim dipengaruhi beberapa faktor antara lain suhu, keasaman, inhibitor, kadar
enzim, dan konsentrasi substrat.
6. Menurut
pengertiannya koenzim merupakan molekul organik kecil, tahan terhadap panas,
yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara
dialisis.
3.2 Saran
Dengan mempelajari tentang enzim diharapkan pembaca dapat lebih memahami
tentang enzim dan dapat memanfaatkan ilmu pengetahuannya sebaik-baiknya.
Tidak ada komentar:
Posting Komentar